生体運動マシナリー図鑑

トロポミオシン-トロポニン

2015年09月29日|タンパク質, ,

タンパク質名

アクチン・トロポミオシン・トロポニン(細いフィラメント)

局在

細胞質

機能

筋収縮のカルシウムスイッチ

構造(説明)

構成因子

・細いフィラメント:筋肉の収縮は、ミオシンフィラメントとアクチンフィラメントの相互作用によりおこる。骨格筋と心筋ではアクチンフィラメントに制御(スイッチ)タンパク質(トロポミオシン-トロポニン)が結合して「細いフィラメント」を形成している。

・アクチン:重合してらせん状のアクチンフィラメントを形成し、細いフィラメントの主成分である。トロポミオシン 2重らせんヘリックス(コイルドコイル)の2量体を形成し棒状タンパク質である。アクチンモノマー7個に1個のトロポミオシン分子が結合する。

・トロポニン複合体:トロポニンC、I、Tからなる3量体。トロポミオシン分子に1個のトロポニン複合体が結合する。トロポニンCへカルシウムイオンが結合する。

説明

トロポミオシン-トロポニン

筋肉の細いフィラメントには7個のアクチンあたり1個のトロポミオシンと1個のトロポニン複合体が結合している。トロポニン複合体のトロポニン-Cへのカルシウムイオン結合によって引き起こされるトロポニン-Iの大きな構造変化に引きずられて、棒状のトロポミオシンが動いて、7個のアクチン全部にミオシンが相互作用できるようになるという仮説があるが、その実体は謎である。心筋の場合はトロポニンのリン酸化により収縮強度が微妙に調節される。

メモ

著者らは、電子スピン共鳴(ESR)装置を用いて、カルシウムイオン結合によって細いフィラメントでおきるタンパク質の構造変化を調べている。
http://www.bio.sci.osaka-u.ac.jp/bio_web/lab_page/bioerg/ http://www.bio.sci.osaka-u.ac.jp/~arata/
(大阪大学 荒田敏昭)

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